Get Adobe Flash player

РОЛЬ КАЛЬПРОТЕКТИНУ S100A8/S100A9 У ПРОЦЕСАХ ПАТОЛОГІЧНОЇ БІОМІНЕРАЛІЗАЦІЇ

Автор: Р. А. Москаленко

Сторінки: 186–194

Анотація

Кальпротектин складається з двох кальційзв’язуючих білків S100A8 (кальгрануліну А) та S100A9 (кальгрануліну В), які належать до сімейства S100 протеїнів. Ці білки беруть участь у внутрішньоклітинній передачі сигналів, впливаючи на рівень іонів Са2+або як Са2+-буферні білки. Білки S100 залучені до багатьох клітинних процесів, таких як регуляція клітинного циклу, клітинний ріст, диференціація та хемотаксис.
Метою роботи є проведення аналізу даних наукової літератури для встановлення ролі білків кальгранулінів А і В та їх комплексу (кальпротектину) у розвитку патологічної біомінералізації м’яких тканин людського організму.
Кальпротектин експресується гранулоцитами, моноцитами і ранніх стадіях диференціації макрофагів. Основна частина цитокіно- і хемокіноподібної активності кальпротектіну обумовлена його зв’язуванням з рецепторами RAGE (receptor of advanced glycation and end products) та TLR4 (toll-like receptor 4), які запускають сигнальні шляхи, які сприяють кальцифікації у судинній системі, передміхуровій залозі, регулюють структуру цитоскелету через полімерізацію тубуліну та інше.
Кальпротектин-залежне ушкодження ендотелію може бути критичним елементом у морфогенезі судинної біомінералізації при хронічному запаленні, атеросклерозі та пухлинному процесі. При аналізі літературних джерел виявляється концентраційно-залежний ефект впливу S100A8/S100A9 на пухлинні клітини: у низьких концентраціях кальпротектин та його компоненти сприяють пухлинному росту та поширенню, у високих концентраціях – призводять до апоптозу неопластичних клітин. Окрім цього, кальпротектин прямо впливає на пухлинні клітини через взаємодію з TLR4, які в них експресуються і є ендогенними рецепторами для S100A8/S100A9.
Кількість кальгранулінів А та В збільшується на початку стадій ускладненого атеросклерозу у зв’язку з розвитком біомінералізації. S100A8 та S100A9 в атеросклеротичній бляшці можуть суттєво впливати на редокс- і Са-залежні процеси патогенезу атеросклерозу і його хронічних ускладнень, у тому числі патологічної біомінералізації.
Численні властивості кальпротектину S100A8/S100A9 та його компонентів можуть бути перспективними точками прикладення нових лікарських засобів та пошуку нових біомаркерів хвороб
.

Ключові слова: кальпротектин, біомінералізація, кальгранулін А, кальгранулін В, атеросклероз.

Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. вам потрібно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

Список літератури

  1. Moore B. A soluble protein characteristic of the nervous system. Biochem Biophys Res Commun. 1965; 19:739-744.
  2. Edgeworth J, Gorman M, Bennett R, Freemont P, Hogg N. Identification of p 8, 14 as a highly abundant heterodimeric calcium binding protein complex of myeloid cells. Journal of Biological Chemistry. 1991; 266 (12):7706-7713.
  3. Erchen JM, Sunderkotter C, Foell D, Vogl T, Roth J. The endogenous Toll-like receptor 4 agonist S100A8/S100A9 (calprotectin) as innate amplifier of infection, autoimmunity and cancer. J. Leukoc. Biol. 2009; 86:557-566.
  4. Altwegg L.A, Neidhart M, Hersberger M et al. Myeloid-related protein 8/14 complex is released by monocytes and granulocytes at the site of coronary occlusion: a novel, early and sensitive marker of acute coronary syndromes. Eur. Heart J. 2007; 28: 941-948.
  5. McCormick M, Rahimi F, Bobryshev Y.V, Gaus K [et al]. S100A8 and S100A9 in human arterial wall. The journal of biological chemistry. 2005; 280 (50):41521–41529.
  6. Healy AM, Pickard MD, Pradhan AD et al. Platelet expression profiling and clinical validation of myeloid-related protein-14 as a novel determinant of cardiovascular events. Circulation. 2006; 113:2278-2284.
  7. Morrow DA, Wang Y, Croce K et al. Myeloid-related protein 8/14 and the risk of cardiovascular death or myocardial infarction after an acute coronary syndrome in the Pravastin or Atorvastatin Evaluation and Infection Therapy: Thrombolysis in Myocardial Infarction (PROVE IT-TIMI 22) Trial. Am. Heart J. 2008;155:49-55.
  8. Horvath I, Jia X, Johansson P et al. Pro-inflammatory S100A9 protein as a robust biomarker differentiating early stages of cognitive impairment in Alzheimer’s disease. ACS Chem Neurosci. 2016; 7 (1) : 34-9. doi: 10.1021/acschemneuro.5b00265. Epub 2015 Nov 12.
  9. Foell D, Roth J. Proinflammatory S100 proteins in arthritis and autoimmune disease. Arthritis Reum. 2004; 50:3762-3771.
  10. Frosh M, Roth J. New insights in systemic juvenile idiopathic arthritis – from pathophysiology to treatment. Rheumatology (Oxford). 2008;47: 121-125.
  11. Damo SM, Kehl-Fie TE, Sugitani N et al. Molecular basis for manganese sequestration by calprotectin and roles in the innate immune response to invading bacterial pathogens. PNAS. 2003; 110 (10):3841-3846.
  12. Gabrilovich DI, Nagaraj S. Myeloid-derived suppressor cells as regulators of the immune system. Nat. Rev. Immunol. 2009; 9:162-174.
  13. Nacken W, Roth J, Sorg C, Kerkhoff C. S100A8/S100A9: myeloid representatives of the S100 protein family as prominent players in innate immunity. Microsc. Res. Tech. 2003; 60: 569-580.
  14. Turovskaya O, Foell D, Sinha P et al. RAGE, carboxylated glycans and S100A8/S100A9 play essential roles in colitis-associated carcinogenesis. Carcinogenesis. 2008; 29: 6-14.
  15. Hiratsuka S, Watanabe A, Abutarani H, Maru Y. Tumor-related upregulation of chemoattractants and recruitments of myeloid cells predetermines lung metastases. Nat. Cell. Biol. 2006; 8:1369-1375.
  16. Ghavami S, Rashedi I, Dattilo B.M et al. S100A8/A9 at low concentration promotes tumor cell growth via RAGE ligation and MAP kinase-dependent pathway. J. Leuoc. Biol. 2008; 83:1484-1492.
  17. Cheng P, Corzo CA, Luetekke N et al. Inhibition of dendritic cell differentiation and accumulation of myeloid-derived suppressor cell in cancer is regulated by S100A9 protein. J. Exp. Med. 2008; 205:2235-2249.
  18. Gebhardt C, Riehl A, Durchdewald M et al. RAGE signaling sustains inflammation and promotes tumor development. J. Exp. Med. 2008; 205:275-285.
  19. Yanamandra K, Alexeyev O, Zamotin V, Srivastava V et al. Amyloid formation by the pro-inflammatory S100A8/A9 proteins in the ageing prostate. Plos One. 2009; 4(5):e5562.
  20. Vogl T, Gharibyan A, Morozova-Roche L.A. Pro-inflammatory S100A8 and S100A9 proteins: self-assembly into multifunctional native and amyloid complexes. Int. J. Mol. Sci. 2012; 13:2893-2917; doi: 10.3390/ijms13032893.
  21. Viemann D, Strey A, Janning A et al. Myeloid-related proteins 8 and 14 induce a specific inflammatory response in human microvascular endothelial cells. Blood. 2005; 105: 2955-2962.
  22. Vogl T, Ludvig S, Goebeler M et al. MRP8 and MRP14 control microtubule reorganization during transendothelial migration of phagocytes. Blood. 2004;115 (13):4260-4268.
  23. Wang L, Luo H, Chen X, Jiang Y, Huang Q. Functional characterization of S100A8 and S100A9 in altering monolayer permeability of human umbilical endothelial cells. PLoS ONE. 2014; 9(3): e90472. doi: 10.1371 / journal. pone. 0090472.
  24. Foell D, Wittkowski H, Vogl T, Roth J. S100 proteins expressed in phagocytes: a novel group of damage – associated molecular pattern molecules. J. Leukoc. Biol. 2007; 81:28-37.
  25. Foell D, Wittkowski H, Roth J. Mechanism of disease: a “DAMP” view of inflammatory arthritis. Nature Clinical Practice Rheumatology. 2007; 3 (7):382-390.
  26. Schafer B.W, Wicki R, Engelcamp D, Mattei M.G, Heizmann C.W. Isolation of a YAC clone covering a cluster of nine S100 genes on human chromosome 1q21: rationale for a new nomenclature of the S100 calcium-binding protein family. Genomics. 1995; 25:638-643.
  27. Rammes A, Roth J, Goebeler M et al. Myeloid-related proteins (MRP) 8 and MRP14, calcium-binding proteins of the S100 family, are secreted by activated monocytes via a novel, tubulin-dependent pathway. J. Biol. Chem. 1997; 272:9496-9502.
  28. Sampson B, Fagerhol M.K, Sunderkorter C et al. Hyperzinkemia and hypercalprotectinemia: a new disorder of zink metabolism. Lancet. 2002; 360:1742-1745.
  29. Isidor B, Poignant S, Corradini N et al. Hyperzinkemia and hypercalprotectinemia: unsuccessful treatment with tacrolimus. Acta Paediatr. 2008; 98:410-412.
  30. Frosh M, Strey A, Vogl T et al. Myeloid-related proteins 8 and 14 are specifically secreted during interaction of phagocytes and active endothelium and are useful markers for monitoring disease activity in pauciarticular-onset juvenile rheumatoid arthritis. Arthritis Reum. 2000; 43:628-637.
  31. Robinson MJ, Tesseir P, Poulsom R, Hogg N. The S100 family heterodimer, MRP-8/14, binds with high affinity to heparin and heparin sulfate glycosaminoglycans on endothelial cells. J. Biol. Chem. 2002; 277:3558-3665.
  32. Newton RA, Hogg N. The human S100 protein MRP-14 is a novel activator of the β2 integrin Mac-1 on neutrophils. J. Immunol. 1998; 160:1427-1435.
  33. Viemann D, Barczyk K, Vogl T et al. Myeloid-related proteins 8/14 impairs endothelial integrity and induces a caspase-dependent and –independent cell death program. Blood. 2007; 109: 2453-2460.
  34. Voelcker V, Gebhardt C, Averbeck M et al. Hyaluran fragments induce cytokine and metalloproteinase upregulation in human melanoma cells in part by signaling via TLR4. Exp. Dermatol. 2008; 17:100-107.
  35. Yui S, Nakatani Y, Mikami M. Calprotectin (S100A8/S100A9), an inflammatory protein complex from neutrophils with a broad apoptosis-inducing activity. Biol. Pharm. Bull. 2003; 26(6):753-760.
  36. Ichikawa M, Williams R, Wang L et al. S100A8/A9 activate key genes and pathways in colon tumor progression. Mol. Cancer Res. 2011; 9:133-148.
  37. Polonsky T.S, McClelland R.L, Jorgensen N.W et al. Coronary artery calcium score and risk classification for coronary heart disease prediction. JAMA. 2010; 303 (16):1610-16.
  38. Eue I, Langer C, Eckardstein A, Sorg, C. Myeloid related protein (MRP) 14 expressing monocytes infiltrate atherosclerotic lesions of ApoE null mice.Atherosclerosis. 2000; 151:593–597.
  39. Ravasi T, Hsu K, Goyette J et al. Probing the S100 protein family through genomic and functional analysis Genomics. 2004; 84:10–22.
  40. Kerkhoff C, Eue I, Sorg C. The regulatory role of MRP8 (S100A8) and MRP14 (S100A9) in the transendothelial migration of human leukocytes. Pathobiology. 1999; 67:230–232.
  41. Yen T, Harrison C. A, Devery J. M et al. Induction of the S100 chemotactic protein, CP-10, in murine microvascular endothelial cells by proinflammatory stimuli
  42. Van den Bos, C, Roth, J, Koch, HG et al. Phosphorylation of MRP14, an S100 protein expressed during monocytic differentiation, modulates Ca(2+)-dependent translocation from cytoplasm to membranes and cytoskeleton.. 1996; 156:1247–1254.
  43. Raftery M. J, Yang Z, Valenzuela S. M, Geczy, C. L. Novel intra- and inter-molecular sulfinamide bonds in S100A8 produced by hypochlorite oxidation J. Biol. Chem. 2001; 276:33393–33401.